Fotosistem II (atau oksidoreduktase air-plastokuinon) ialah kompleks protein pertama dalam tindak balas fotosintesis oksigen bergantungan cahaya. Ia terletak dalam membran tilakoid tumbuhan, alga dan sianobakteria. Di dalam fotosistem, enzim menangkap foton cahaya untuk memberi tenaga kepada elektron yang kemudiannya dipindahkan melalui pelbagai koenzim dan kofaktor untuk menurunkan plastokuinon kepada plastoquinol. Elektron bertenaga digantikan dengan mengoksidakan air untuk membentuk ion hidrogen dan oksigen molekul.
Dengan menambah elektron yang hilang dengan elektron daripada pemisahan air, fotosistem II menyediakan elektron agar semua fotosintesis berlaku. Ion hidrogen (proton) yang dihasilkan oleh pengoksidaan air membantu menghasilkan kecerunan proton yang digunakan oleh ATP sintase untuk menjana ATP. Elektron bertenaga yang dipindahkan ke plastokuinon akhirnya digunakan untuk mengurangkan NADP+ kepada NADPH atau digunakan dalam aliran elektron bukan kitaran.[1] DCMU ialah bahan kimia yang sering digunakan dalam tetapan makmal untuk menghalang fotosintesis. Apabila ada, DCMU menghalang aliran elektron dari fotosistem II ke plastokuinon.
Struktur kompleks
[sunting | sunting sumber]
Teras PSII terdiri daripada heterodimer pseudosimetri daripada dua protein homolog, D1 dan D2.[2] Tidak seperti pusat tindak balas semua fotosistem lain di mana cas positif yang berada pada dimer klorofil yang mengalami pemisahan cas teraruh foto awal dikongsi sama oleh kedua-dua monomer, dalam PSII yang utuh, kebanyakan cas ditempatkan di satu pusat klorofil (70−80%).[3] Oleh sebab itu, P680+ ialah pengoksida kuat, dan boleh mengambil bahagian dalam pemisahan air.[2]
Fotosistem II (sianobakteria dan tumbuhan hijau) terdiri daripada sekitar 20 subunit (bergantung kepada organisma) serta aksesori lain, protein penuaian cahaya. Setiap fotosistem II mengandungi sekurang-kurangnya 99 kofaktor: 35 klorofil a, 12 beta-karotena, dua feofitin, dua plastokuinon, dua hem, satu bikarbonat, 20 lipid, kluster Mn4CaO5 (termasuk dua ion klorida), satu Fe2+ bukan hem, dan dua ion Ca2+ ion diduga setiap monomer.[4] Terdapat beberapa struktur hablur fotosistem II.[5] Kod masukan PDB untuk protein ini ialah 3WU2, 3BZ1, 3BZ2 (3BZ1 dan 3BZ2 ialah struktur monomer bagi dimer fotosistem II),[4] 2AXT, 1S5L, 1W5C, 1ILX, 1FE1, 1IZL.
| Subunit | Keluarga | Fungsi |
|---|---|---|
| D1 (PsbA) | Keluarga protein pusat tindak balas fotosintesis | Protein pusat tindak balas, mengikat klorofil P680, feofitin, beta-karotena, kuinon dan pusat mangan |
| D2 (PsbD) | Protein pusat tindak balas | |
| CP43 (PsbC) | Protein penuaian cahaya fotosistem II | Mengikat pusat mangan |
| CP47 (PsbB) | ||
| O | Protein penstabil mangan | Protein penstabil mangan |
| Mengikut konvensyen, nama gen dibentuk oleh huruf Psb + subunit. Sebagai contoh, subunit O ialah PsbO. Pengecualian ialah D1 (PsbA) dan D2 (PsbD). | ||
| Kofaktor | Fungsi |
|---|---|
| Klorofil | Menyerap tenaga cahaya dan menukarkannya kepada tenaga kimia |
| Beta karotena | Memadamkan tenaga fotopengujaan berlebihan |
| Hem B 559 | Terikat kepada sitokrom b559 (PsbE – PsbF) sebagai pembawa elektron sekunder/pelindung |
| Pheophytin | Penerima elektron primer |
| Plastoquinon | Pembawa elektron membran intra-thylakoid mudah alih |
| Pusat mangan | Juga dikenali sebagai pusat penerbitan oksigen, atau OEC |
| Fotosistem II | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Pengenal pasti | |||||||||
| Nombor EC | 1.10.3.9 | ||||||||
| Pangkalan data | |||||||||
| IntEnz | Lihat IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entri BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Lihat NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Entri KEGG | ||||||||
| MetaCyc | Laluan metabolik | ||||||||
| PRIAM | Profil | ||||||||
| Struktur PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Kompleks penerbitan oksigen
[sunting | sunting sumber]
Kompleks penerbitan oksigen ialah tapak pengoksidaan air. Ia adalah gugusan logam-okso yang terdiri daripada empat ion mangan (dalam keadaan pengoksidaan antara +3 hingga +4),[6] dan satu ion kalsium divalen. Apabila ia mengoksidakan air lalu menghasilkan gas oksigen dan proton, ia menghantar empat elektron secara berurutan daripada air ke rantai sisi tirosina (D1-Y161) dan kemudian ke P680 sendiri. Ia terdiri daripada tiga subunit protein, OEE1 (PsbO), OEE2 (PsbP) dan OEE3 (PsbQ); peptida PsbR keempat terikat berdekatan.
Model struktur pertama kompleks berkembang oksigen telah diselesaikan menggunakan kristalografi sinar-x daripada kristal hablur beku dengan resolusi 3.8 Å pada tahun 2001.[7] Pada tahun-tahun berikutnya, resolusi model telah meningkat secara beransur-ansur kepada 2.9 Å .[8][9][10] Walaupun pemerolehan struktur ini dengan sendirinya merupakan satu kejayaan yang hebat, ia tidak menunjukkan kompleks penerbitan oksigen secara terperinci. Pada tahun 2011, kompleks ini telah diselesaikan strukturnya pada tahap 1.9 Å, mendedahkan lima atom oksigen yang berfungsi sebagai jambatan okso yang menghubungkan lima atom logam dan empat molekul air yang terikat di kluster Mn4CaO5; lebih daripada 1,300 molekul air ditemui dalam setiap monomer fotosistem II, dengan beberapa molekul membentuk rangkaian ikatan hidrogen yang meluas yang boleh berfungsi sebagai saluran untuk molekul proton, air atau oksigen.[11] Dalam peringkat ini, ada cadangan bahawa struktur yang diperolehi oleh kristalografi sinar-X adalah berat sebelah kerana terdapat bukti bahawa atom mangan diturunkan oleh sinar-X intensiti tinggi yang digunakan lalu mengubah struktur OEC yang diperhatikan. Ini memberi insentif kepada penyelidik untuk membawa kristal mereka ke kemudahan X-ray yang berbeza, yang dipanggil Laser elektron bebas sinar-X seperti SLAC di AS. Pada tahun 2014 struktur yang diperhatikan pada tahun 2011 telah disahkan.[12] Akan tetapi, pengetahuan struktur fotosistem II tidak mencukupi untuk mendedahkan cara ia berfungsi dengan tepat. Kini, perlumbaan telah mula dalam menyelesaikan struktur fotosistem II pada peringkat yang berbeza dalam kitaran mekanikal (dibincangkan di bawah). Pada masa ini, struktur keadaan S1 dan keadaan S3 telah diterbitkan hampir serentak daripada dua kumpulan berbeza, menunjukkan penambahan molekul oksigen yang ditetapkan O6 antara Mn1 dan Mn4,[13][14] menunjukkan bahawa ini mungkin tapak pada kompleks penerbitan oksigen, di mana oksigen dihasilkan.
Pemisahan air
[sunting | sunting sumber]
Pemisahan air fotosintesis (atau penerbitan oksigen) adalah salah satu tindak balas yang paling penting di planet ini kerana ia merupakan sumber hampir semua oksigen atmosfera. Selain itu, pemisahan air fotosintesis buatan boleh menyumbang kepada penggunaan cahaya matahari yang berkesan sebagai sumber tenaga alternatif.
Mekanisme pengoksidaan air difahami dengan terperinci.[15][16][17] Pengoksidaan air kepada oksigen molekul memerlukan pengekstrakan empat elektron dan empat proton daripada dua molekul air. Bukti eksperimen bahawa oksigen dibebaskan melalui tindak balas kitaran kompleks penerbitan oksigen (OEC) dalam satu PSII disediakan oleh Pierre Joliot et al.[18] Mereka telah menunjukkan bahawa jika bahan fotosintesis yang disesuaikan dengan keadaan gelap (tumbuhan darjat tinggi, alga dan sianobakteria) terdedah kepada satu siri kelipan pusing ganti tunggal, penerbitan oksigen dikesan dengan ayunan terendam tempoh empat biasa dengan maksimum di denyar ketiga dan ketujuh, dan minimum di denyar pertama dan kelima (untuk semakan, lihat[19]). Berdasarkan eksperimen ini, Bessel Kok dan rakan[20] memperkenalkan kitaran lima peralihan teraruh kilat bagi apa yang dipanggil sebagai keadaan S, dan menerangkan empat keadaan redoks OEC: apabila empat molekul setara pengoksidaan telah disimpan (keadaan S4), OEC kembali kepada keadaan asasnya, S0. Tanpa cahaya, OEC akan "berehat" dalam keadaan S1; keadaan S1 sering digambarkan sebagai "gelap stabil". Keadaan S1 sebahagian besarnya dianggap terdiri daripada ion mangan dengan keadaan pengoksidaan Mn3+, Mn3+, Mn4+, Mn4+.[21] Akhirnya, keadaan S pertengahan[22] telah dicadangkan oleh Jablonsky dan Lazar sebagai mekanisme pengawalseliaan dan penghubung antara keadaan S dan tirosina Z.
Pada tahun 2012, Renger menyatakan idea perubahan dalaman molekul air menjadi oksida lazim dalam keadaan S yang berbeza semasa pemisahan air.[23]
Perencat
[sunting | sunting sumber]Perencat PSII digunakan sebagai racun herba. Terdapat dua keluarga kimia utama, triazina yang berasal daripada sianurik klorida,[24] di mana atrazina dan simazina adalah yang paling biasa digunakan, dan urea aril, termasuk klortoluron dan diuron (DCMU).[25][26]
Rujukan
[sunting | sunting sumber]- ^ "Towards complete cofactor arrangement in the 3.0 A resolution structure of photosystem II". Nature. 438 (7070): 1040–4. December 2005. Bibcode:2005Natur.438.1040L. doi:10.1038/nature04224. PMID 16355230.
- ^ a b "Photosystem II: evolutionary perspectives". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 358 (1429): 245–53. January 2003. doi:10.1098/rstb.2002.1186. PMC 1693113. PMID 12594932.
- ^ "Perturbation of the structure of P680 and the charge distribution on its radical cation in isolated reaction center complexes of photosystem II as revealed by fourier transform infrared spectroscopy". Biochemistry. 46 (14): 4390–7. April 2007. doi:10.1021/bi700157n. PMID 17371054.
- ^ a b "Cyanobacterial photosystem II at 2.9-A resolution and the role of quinones, lipids, channels and chloride". Nature Structural & Molecular Biology. 16 (3): 334–42. March 2009. doi:10.1038/nsmb.1559. PMID 19219048.
- ^ Junko Y, Kern J, Yachandra VK, Nilsson H, Koroidov S, Messinger J (2015). "Chapter 2, Section 3 X-Ray Diffraction and Spectroscopy of Photosystem II at Room Temperature Using Femtosecond X-Ray Pulses". Dalam Kroneck PM, Sosa Torres ME (penyunting). Sustaining Life on Planet Earth: Metalloenzymes Mastering Dioxygen and Other Chewy Gases. Metal Ions in Life Sciences. 15. Springer. m/s. 13–43. doi:10.1007/978-3-319-12415-5_2. ISBN 978-3-319-12414-8. PMC 4688042. PMID 25707465.
- ^ Cox, Nicholas; Pantazis, Dimitrios A.; Lubitz, Wolfgang (2020). "Current Understanding of the Mechanism of Water Oxidation in Photosystem II and Its Relation to XFEL Data". Annual Review of Biochemistry. 89: 795–820. doi:10.1146/annurev-biochem-011520-104801. PMID 32208765.
- ^ "Crystal structure of photosystem II from Synechococcus elongatus at 3.8 A resolution". Nature (dalam bahasa Inggeris). 409 (6821): 739–43. February 2001. doi:10.1038/35055589. PMID 11217865.
- ^ "Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II from Thermosynechococcus vulcanus at 3.7-A resolution". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100 (1): 98–103. January 2003. Bibcode:2003PNAS..100...98K. doi:10.1073/pnas.0135651100. PMC 140893. PMID 12518057.
- ^ "Architecture of the photosynthetic oxygen-evolving center". Science. 303 (5665): 1831–8. March 2004. Bibcode:2004Sci...303.1831F. doi:10.1126/science.1093087. PMID 14764885.
- ^ "Cyanobacterial photosystem II at 2.9-A resolution and the role of quinones, lipids, channels and chloride". Nature Structural & Molecular Biology (dalam bahasa Inggeris). 16 (3): 334–42. March 2009. doi:10.1038/nsmb.1559. PMID 19219048.
- ^ "Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II at a resolution of 1.9 Å" (PDF). Nature. 473 (7345): 55–60. May 2011. Bibcode:2011Natur.473...55U. doi:10.1038/nature09913. PMID 21499260.
- ^ "Native structure of photosystem II at 1.95 Å resolution viewed by femtosecond X-ray pulses". Nature (dalam bahasa Inggeris). 517 (7532): 99–103. January 2015. Bibcode:2015Natur.517...99S. doi:10.1038/nature13991. PMID 25470056.
- ^ "Structure of photosystem II and substrate binding at room temperature". Nature (dalam bahasa Inggeris). 540 (7633): 453–457. December 2016. Bibcode:2016Natur.540..453Y. doi:10.1038/nature20161. PMC 5201176. PMID 27871088. Unknown parameter
|displayauthors=ignored (bantuan) - ^ "Light-induced structural changes and the site of O=O bond formation in PSII caught by XFEL". Nature (dalam bahasa Inggeris). 543 (7643): 131–135. March 2017. Bibcode:2017Natur.543..131S. doi:10.1038/nature21400. PMID 28219079. Unknown parameter
|displayauthors=ignored (bantuan) - ^ "Progress Toward a Molecular Mechanism of Water Oxidation in Photosystem II". Annual Review of Physical Chemistry. 68 (1): 101–116. May 2017. doi:10.1146/annurev-physchem-052516-044820. PMID 28226223.
- ^ "Current Understanding of the Mechanism of Water Oxidation in Photosystem II and Its Relation to XFEL Data". Annual Review of Biochemistry. 89 (1): 795–820. June 2020. doi:10.1146/annurev-biochem-011520-104801. PMID 32208765.
- ^ "Untangling the sequence of events during the S2 → S3 transition in photosystem II and implications for the water oxidation mechanism". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 117 (23): 12624–12635. June 2020. doi:10.1073/pnas.2000529117. PMC 7293653. PMID 32434915. Unknown parameter
|displayauthors=ignored (bantuan) - ^ Joliot P.; Barbieri G.; Chabaud R. (1969). "Un nouveau modele des centres photochimiques du systeme II". Photochemistry and Photobiology. 10 (5): 309–329. doi:10.1111/j.1751-1097.1969.tb05696.x.
- ^ "Period-four oscillations of the flash-induced oxygen formation in photosynthesis". Photosynthesis Research. 76 (1–3): 65–72. 2003. doi:10.1023/A:1024946610564. PMID 16228566.
- ^ "Cooperation of charges in photosynthetic O2 evolution-I. A linear four step mechanism". Photochemistry and Photobiology. 11 (6): 457–75. June 1970. doi:10.1111/j.1751-1097.1970.tb06017.x. PMID 5456273.
- ^ "Reduction-induced inhibition and Mn(II) release from the photosystem II oxygen-evolving complex by hydroquinone or NH2OH are consistent with a Mn(III)/Mn(III)/Mn(IV)/Mn(IV) oxidation state for the dark-adapted enzyme". Biochemistry. 44 (6): 2129–42. February 2005. doi:10.1021/bi048460i. PMID 15697239.
- ^ "Evidence for intermediate S-states as initial phase in the process of oxygen-evolving complex oxidation". Biophysical Journal. 94 (7): 2725–36. April 2008. Bibcode:2008BpJ....94.2725J. doi:10.1529/biophysj.107.122861. PMC 2267143. PMID 18178650.
- ^ "Mechanism of light induced water splitting in Photosystem II of oxygen evolving photosynthetic organisms". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. 1817 (8): 1164–76. August 2012. doi:10.1016/j.bbabio.2012.02.005. PMID 22353626.
- ^ "Chlorotraizine herbicides". alanwood.net. Dicapai pada 2021-03-26.
- ^ "Urea herbicides". alanwood.net. Dicapai pada 2021-03-26.
- ^ Oettmeier W (1992). "Herbicides of photosystem II". The Photosystems. m/s. 349–408. doi:10.1016/B978-0-444-89440-3.50018-7. ISBN 9780444894403.