Endopeptidase atau endoproteinase ialah peptidase proteolisis yang menguraikan ikatan peptida amino asid di kedudukan selain terminal atau hujung rantaian asid amino, dan merupakan lawan kepada eksopeptidase yang menguraikan ikatan peptida di hujung untaian.[1] Oleh itu, endopeptidase tidak boleh memutuskan peptida menjadi monomer berbanding eksopeptidase. Satu contoh ialah oligopeptidase dengan oligopeptida sebagai substrat berbanding protein.
Tindak balas endopeptidase biasanya sangat khusus terhadap amino asid tertentu. Contoh endopeptidase termasuk:
- Tripsin - memotong ikatan selepas Arg atau Lys melainkan ikatan disusuli Pro. Amat khusus. Aktiviti terbaik dalam pH 8.
- Kimotripsin - memotong ikatan selepas Phe, Trp atau Tyr melainkan ikatan disusuli Pro. Potongan lebih perlahan di His, Met atau Leu. Aktiviti terbaik dalam pH 8.
- Elastase - memotong ikatan selepas Ala, Gly, Ser atau Val melainkan ikatan disusuli Pro.
- Termolisin - memotong ikatan disusuli Ile, Met, Phe, Trp, Tyr atau Val melainkan asid amino sebelumnya ialah Pro. Kadangkala memotong ikatan selepas Ala, Asp, His atau Thr. Stabil haba.
- Pepsin - memotong ikatan disusuli Leu, Phe, Trp atau Tyr melainkan asid amino sebelumnya ialah Pro. Ia tidak begitu khusus, dan juga memotong ikatan lain; aktiviti terbaik dalam pH 2.
- Glutamil endopeptidase - memotong ikatan selepas Glu. Aktiviti terbaik dalam pH 8.
- Neprilisin
Rujukan
- ^ "endopeptidase". Merriam-Webster. Diarkibkan daripada yang asal pada 21 December 2016. Dicapai pada 18 January 2017.
Pautan luar
- Endopeptidases dalam Tajuk Subjek Perubatan (MeSH) di Perpustakaan Perubatan Negara AS
.svg){kind=small} | Rencana enzim ini ialah rencana tunas. Anda boleh membantu Wikipedia dengan mengembangkannya. |
